نقش کلسیم در بدن

مقدمه

کلسیم در استخوانها وجود دارد و کمبود آن موجب پوکی استخوان می‌شود و به میزان فراوان در شیر وجود دارد. پس چرا زنان میانسال و مسن با وجود اطلاع از این مسأله مبتلا به پوکی استخوان می‌شوند؟ این حقیقت نشان می‌دهد که باید بیشتر در مورد کلسیم بدانیم و منابع دیگر آن را بهتر بشناسیم. کلسیم ، فراوانترین مینرال موجود در بدن است. بدن ما تقریباً 1 کیلوگرم کلسیم دارد. البته در افراد مختلف با استخوان بندی متفاوت ، مسلما این میزان فرق می‌کند.

بیشتر کلسیم در استخوانها و دندانها نشسته است و تنها 1% آن در بقیه بدن وجود دارد که همین 1 درصد اعمال زیادی انجام می‌دهد، مثلاً انقباض همه ماهیچه‌های ما بسته به وجود کلسیم است. با بالا رفتن سن توده استخوانی به تدریج مواد معدنی‌اش را از دست می‌دهد و به دنبال آن عوارض از قبیل شکستگی انتهای استخوان ران ، روی هم جمع شدن ستون فقرات و ... روی می‌دهد. حالا این سوال پیش می‌آید که آیا می‌توان با تغذیه صحیح از این پدیده طبیعی جلوگیری کرد؟

این تصور نزد عامه مردم وجود دارد که با مصرف فرآورده‌های لبنی می‌توان ذخیره کلسیم استخوان را افزایش داد. از 1000 تا 1200 گرم گلسیم (Ca) بدن ، 99% آن در استخوان بندی اسکلت و دندانها به شکل بلورهای فسفات کلسیم هیدروکسیل (هیدروکسی آپاتیت) متبلور است، از طرف دیگر وجود کلسیم برای انجام تعدادی از اعمال حیاتی بدن ضروری است. در بافتهای نرم ، عمل انقباض ماهیچه‌ای ، هدایت جریان عصبی ، لخته شدن خون ، فعال کردن تعداد زیادی از آنزیمها در کنترل تحریک پذیر عصب ماهیچه و از همه مهتر معدنی کردن استخوانها ، وجود حداقل 10 گرم کلسیم لازم است.

جذب و انتقال کلسیم

جذب کلسیم در خون به صورت یون کلسیم و از دیواره روده صورت می‌گیرد. عاملی که موجب افزایش جذب کلسیم می‌شود ویتامین D است، به همین دلیل قرصهای مکمل کلسیم را با ویتامین D تهیه می‌کنند. لذا اگر منابعی را که دارای این 2 عنصر است مصرف کنید که کلسیم موجود در آنها بهتر جذب می‌شود. در صورتی که در غذا ، ماده‌ای به نام اگزالات باشد، جذب کلسیم آن کاهش می‌یابد و به همین دلیل است که کلسیم اسفناج و چغندر ، به خوبی کلسیم شیر جذب نمی‌شود.

اسید فیتیک موجود در سبوس گندم نیز جذب Ca را کاهش می‌دهد ولی این مسئاله زمانی اثر گذار است که مصرف آن خیلی زیاد باشد مثل گیاهخواران مطلق. دریافت کلسیم کافی ، اثرات مثبتی در کاهش فشار خون افراد مبتلا به فشار خون دارد، تنظیم میزان کلسیم بدن ، بر عهده هورمونهایی است که از غده تیروئید ترشح می‌شوند.

عملکرد کلسیم در بدن

• ضربان قلب را تنظیم می‌کند.
• بیخوابی را کاهش می‌دهد.
• در متابولیسم آهن بدن مؤثر است.
• در تنظیم کار سیستم اعصاب بدن بخصوص در انتقال تحریکات نقش اساسی دارد.
• کلسیم عامل استحکام استخوانهاست. کلسیم کافی باید در غذای نوجوانان قبل از بلوغ وجود اشته باشد تا استخوانها تراکم مناسبی بیابند و در سالمندی به پوکی استخوان مبتلا نشوند.
• برای عملکرد عضلات ضروری است و تا کلسیم وجود نداشته باشد حرکت امکان پذیر نمی‌باشد.
• انتقال پیامهای عصبی با واسطه یون کلسیم صورت می‌گیرد.
• کلسیم در یکی از مراحل انعقاد خون دخیل است.

عوارض ناشی از کمبود کلسم بدن

عوارض کمبود کلسیم در کودکان راشیتیسم ، در میانسالان استئو مالاسی ، و در بزرگسالان استئوپروز است.
این بیماریها در اثر کمبود ویتامین D نیز بروز می‌کند، پس اگر می‌خواهید استخوانهای محکمی داشته باشید، بهتر است مراقب مصرف ویتامین D هم باشید. کمبود شدید کلسیم، انقباض شدید عضلات به حالت کزاز را به دنبال دارد که ابتدا به صورت گرفتگی عضلات دیده می‌شود. البته این حالت کمتر رخ می‌دهد و آنچه بیشتر از کمبود کلسیم دیده می‌شود پوک شدن استخوانها در سنین بالاست که برای جلوگیری از آن باید از نوجوانی به فکرش باشیم.

کلسیم از راه پوست هم به هدر می‌رود فعالیت زیاد در حرارت بالا و تعرق زیاد، دفع پوستی کلسیم را افزایش می‌دهد. چرا که در اثر بالا رفتن سن ، درد استخوان ، راحت شکسته شدن و دیر جوش خوردن استخوانها گریبان‌گیرمان می‌شود. میزان مورد نیاز کلسیم روزانه 800 تا 1200 میلیگرم است. هنگامی که کلسیم دریافتی از مواد غذایی کافی نباشد سیستم تعادلی بدن در جهت نگاه داشتن میزان کلسیم پلاسمای خون عمل کرده ولی از ذخیره مواد معدنی استخوان کم می‌شود. این اعمال با تنظیم هورمون مترشحه از غده پاراتیروئید "کلسیتونین" که مشتقی از ویتامین D می‌باشد، صورت می‌گیرد (هورمون پاراتیروئید مشتق از ویتامین D). نزد کودکان و نوجوانان و تازه بالغین ، تراز تبادل کلسیم مثبت بوده و در جهت افزایش توده استخوانی است ولی نزد بزرگسالان و سالمندان تحلیل مواد کانی استخوان بتدریج فزون یافته و تراز کلسیم بطور اجتناب ناپذیری منفی می‌گردد.

از دست دادن مواد تشکیل دهنده استخوان با بالا رفتن سن ، امری معمول و فیزیولوژیک است. این وضع از سن 25 تا 30 سالگی شروع شده و میزان آن حدود 1% تا 5% در سال است البته نزد زنان ممکن است در سالهای بعد از یائسگی به 3 تا 4% هم برسد. اگر کاهش کلسیم از حدی فراتر رود، پوکی استخوان حاصل میشود. پوکی استخوان سبب دشواریهای فراوانی بویژه نزد افراد مسن شده و آنها را در معرض انواع شکستگیهای استخوانی قرار می دهد.

جلوگیری از ابتلاء به استئوپروز

• دریافت کلسیم، و ویتامین D باید در حد استاندارد باشد.
• نباید سیگار بکشیم.
• نباید قهوه و چای بیش از حد مصرف کنیم.
• نباید دیورتیک (داروهای مدر) بیش از حد مصرف کنیم.
• باید بیشتر خود را در معرض خورشید قرار دهیم تا ویتامین D در زیر پوستمان تولید شود.
• در هر سنی که هستیم دست از ورزش کردن و فعالیتهای بدنی برنداریم، چرا که کم تحرکی استخوانها را پوک می‌کند.
• مصرف کافی منابع ویتامین D را فراموش نکنیم.

درمان پوکی استخوان با رژیم غذایی حاوی کلسیم

دو نوع پرکی استخوان وجود دارد: پوکی استخوان نوع یک که عمدتا زنان پس از یائسگی به آن مبتلا می‌شوند و در نتیجه از دست دادن بافتهای اسفنجی موجبات روی هم جمع شدن و نشست مهره‌های پشت فراهم می‌گردد. پوکی استخوان نوع دو همراه با سالخوردگی است که افراد مسن بویژه زنان به آن مبتلا می‌شوند. این نوع پوکی استخوان مربوطه به قسمتهای فشرده و نیز بخشهای اسفنجی استخوان بوده و از عواقب آن شکستن انتهای استخوان ران یا "شکننده شدن" سطح بیرونی استخوان می‌باشد.

در فرانسه تخمین زده می‌شود که بیش از پانصد هزار زن به پوکی استخوان مبتلا هستند هر ساله تعداد شکستگیهای استخوان ران به بیش از پنجاه هزار مورد و روی هم جمع شدن مهره‌های پشت به هفتاد هزار مورد می‌رسد. از سوی دیگر افزایش موارد شکستگی ارتباط مستقیمی با بالا رفتن سن دارد. برای مقابله با تحلیل تدریجی مواد معدنی استخوان ، تجویز استروژن (هورمون زنانه) نزد زنان یائسه نتایج چشمگیری داشته است. در این بین تجویزهای دیگری از قبیل (کلیستونین، بی فسفونات و ...) نیز موثر است با این حال درباره اثرات مصرف کلسیم بیشتر از نیاز روزانه ، عقاید متفاوتی وجود دارد و حتی عده‌ای معتقدند که مقادیر زیاده از حد ، بر روی درمان اثر عکس دارد.

اگر مقدار کلسیمی که با مصرف یک لیتر شیر فراهم می‌شود، از طریق مواد غذایی به بدن نرسد، بایستی زیر نظر پزشک و ترجیحا به افرادی که در خطر ابتلا هستند، مقادیر اضافه تجویز شود. پیشگیری دراز مدت از پوکی استخوان یکی از اهداف کاشناسان تغذیه است. برای این منظور آنها روی برنامه تغذیه‌ای با مواد سرشار از کلسیم کار می‌کنند که این امکان را می‌دهد تا احتیاجات فرد در تمام مدت زندگی تامین شود. به علاوه تشکیل هر چه بیشتر ذخیره مواد کانی استخوان نزد تازه بالغین می‌تواند در درجه اول اهیمت باشد. این حجم بالای مواد استخوانی نزد مردان در سنین 25 تا 30 سالگی و نزد زنان قبل از 20 سالگی به حداثکر مقدار می‌رسد. بنابراین در زمان طفولیت و دوره بلوغ است که مقدار کلسیم توصیه شده (900 تا 1200 میلیگرم در روز) می‌بایست اجبارا به بدن برسد. (تصاویر 1 تا 4) این روش احتمالا بهترین راه پیشگیری از پوکی استخوان در سنین بالا می‌باشد.

جبران دارویی کمبود کلسم بدن

به منظور جبران کلسیم از دست رفته از طریق مدفوع ، ادرار و عرق ، ورود روزانه 900 میلیگرم کلسیم به بدن توصیه می‌شود. این مقدار حدود 300 میلیگرم در روز بوده و با در نظر گرفتن کاریی ضعیف جذب روده‌ای (حدود 30%) دریافت مقدار بیشتری کلسیم از طریق غذا لازم است. مقدار پیشنهادی 900 میلیگرم در روز است که جهت اهداف پیشگیری از پوکی استخوان موثر است.

نتایج حاصل از یک نظر خواهی در فرانسه نشان می‌دهد که گروههای زیادی از مردم به اندازه لازم مواد کلسیم دار مصرف نمی‌کنند. به این ترتیب که بیش از دو سوم زنان بالغ مقادیر کلسیم توصیه شده را مصرف نکرده و بویژه 80 تا 90% افراد تازه بالغ ، 1200 میلیگرم در روز توصیه شده را دریافت نمی‌کنند و حدود 30% این افراد حتی کمتر از 600 میلیگرم کلسیم در روز مصرف می‌کنند. شیر و فرآورده‌های لبنی بیش از دو سوم مقدار کلسیم وارده به بدن را در برنامه غذایی مردم ساکن اروپایی غربی، تامین می‌کند. بنابراین باید به مصرف فرآورده‌های لبنی نزد تازه بالغین در دوره استخوان سازی توجه کرد.

برای کارآیی بیشتر ، کلسیم می‌باید از نظر طبیعی ابتدا برای جذب روده‌ای و سپس ذخیره شدن در استخوان ، آماده شود. بدین منظور نباید در آب قابل حل باشد. ولی حداقل باید در محیط اسیدی یعنی در معده یا در ابتدای روده اثنی عشر (دوازدهه) حل شود. به عنوان مثال کربنات کلسیم که در آب غر قابل حل است در مقایسه با فرآورده‌های لبنی که به صورت منبع اصلی بکار می‌روند، سهم قابل توجهی از کلسیم را به بدن رسانده و 25 تا 35% از کلسیم آن در روده قابل جذب است.

میزان کلسیم در مواد غذایی

در بهترین اشکال تغذیه‌ای بیش از 40% کلسیم وارده به بدن (مثلا از طریق شیر) جذب نمی‌شود. این موضوع چنین توضیح داده می‌شود که کلسیم مطابق با نیاز بدن و جذب روده‌ای (از طریق ویتامین D) جذب می‌شود. اکثر غذاهایی که منشا گیاهی دارند از لحاظ کلسیم فقیرتر از فرآورده‌های لبنی می‌باشند. در واقع بخش عمده کلسیم به شکل فیتات‌ها (املاح کلسیم موجود در غلات ، سبوس ، لوبیا و سویا) یا به صورت اگزالات (در اسفناج) غیر قابل حل است. به این ترتیب قابل حل بودن کلسیم اسفناج از 5% تجاوز نمی‌کند. با این حال بعضی از سبزیها که از الیاف گیاهی غنی ‌‌بوده ولی فیتات و اگزالات کمی دارند (مانند کلم) به نوبه خود کلسیم طبیعی بسیار خوب و در دسترس فراهم می‌کند.

در رابطه با مایعات بویژه آبهای معدنی غنی از کلسیم ، می‌توانند منبع قابل توجهی از این ماده حیاتی باشند. ولی وقتی این آبها از سولفاتها نیز غنی موجب تراوش زیاد ادرار حاوی کلسیم شده و بنابراین مفید نیستند. با این حال نمک‌های آلی کلسیم (مانند گلوکنات ، سیترات ، لاکتات) که عمدتا به عنوان مکمل مواد مواد دارویی بکار می‌روند بهتر از اشکال معدنی نیستند (مانند کربنات ، کلرور ، سولفات) به استثنای سیترومالات که ضریب جذب آن به حدود 40% می‌رسد.

در صورتی که برنامه غذایی دارای مقادیر لازم کلسیم نباشد، وجود مقادیر مکملی برای جوانان زیر 18 سال وزنهای جوانی که لبنیات مصرف نمی‌کنند، ضروری است. در ضمن برای جلوگیری از پوکی استخوان علاوه بر داشتن رژیم غذایی مناسب به عوامل دیگری چون تاثیر هورمون استروژن در زنان ، تمرینهای ورزشی ، استفاده از نور آفتاب و ... باید توجه کرد.

منابع کلسیم

انواع لبنیات غنی ترین و بهترین منبع کلسیم هستند و کلسیم موجود در آنها براحتی جذب می‌شود؛ هر لیوان شیر 300 میلیگرم کلسیم دارد که یک سوم نیاز روزانه ما را تأمین می‌کند. ماست ، پنیر و بستنی هم چون از شیر تهیه می‌شوند کلسیم قابل توجهی دارند. ماهی نیز منبع خوبی برای کلسیم است ماهیهایی چون ماهی آزاد ، ماهی تن و ساردین مقدار مناسبی کلسیم دارند.

بیشتر سبزیجات سبز رنگ کلسیم زیادی دارند؛ روناس ، اسفناج ، کلم ، کلم بروکلی ، جعفری. بادام هم کلسیم زیادی دارد که با کشمش و انجیر و خرمای خشک ، میان وعده‌هایی مناسب و مقوی هستند. جالب است بدانید که گوشتها و میوه‌ها کلسیم زیادی ندارند. برای تأمین کلسیم روزانه ، حداقل 2 لیوان لبنیات لازم دارید به علاوه باید از سبزیجات و حبوباتی که کلسیم قابل توجهی دارند نیز بیشتر استفاده کنید.

داروهای حاوی کلسیم

بسیاری از فرآورده‌های دارویی ، موادی هستند که در اصل برای درمان بکار نمی‌روند اما شامل موادی می‌باشند که برای بدن لازم است، ولی به اندازه کافی به بدن نمی‌رسد یا بدن قابلیت جذب آنها را ندارد. این داروها را اصطلاحا مکمل می‌نامند. یکی از این مکملها فرآورده‌های کلسیم است.

کلسیم گلوکانات ، کلسیم کربنات

موارد مصرف

به صورت تزریقی در کسانی که نیاز به افزایش سریع کلسیم خون دارند، در احیا قلبی ، و به صورت خوراکی در جبران تخلیه ذخیره کلسیم بیماریهایی مثل کم کاری مزمن پاراتیروئید ، نرمی استخوان ، راشی تیسم ، و به صورت مکمل غذایی برای کسانی که مقدار کافی کلسیم دریافت نمی‌کنند مثل زنان آبستن و شیرده ، سالخوردگان ، همچنین مکملهای کلسیم به عنوان داروی کمکی برای پیشگیری و درمان پوکی استخوان مصرف می‌شوند. محصولات کلسیم برای مصارف فوق به صورت قرص ، تزریقی ، شربت و جوشان در دسترس می‌باشند. توجه شود که مصرف بیش از حد کلسیم دارای خطرات و عوارض خطرناکی است.

تداخلات دارویی

مصرف این داروها با داروهای خوراکی ضد بارداری باعث افزایش جذب کلسیم می‌شوند. مصرف همزمان این داروها با فنیتوئین باعث کاهش غلظت هر دو می‌شود ولی مصرف همزان با فلوئور سدیم باعث کاهش جذب کلسیم می‌شود.

عوارض جانبی

سرگیجه ، خواب آلودگی ، برافروختگی ، احساس گرما ، ضربان نامنظم قلب ، تهوع یا استفراغ از عوارض جانبی برجسته این داروها هستند.

کلسیم دوبسیلات

موارد مصرف

ناراحتیهای عروق چشمی همراه با شکنندگی و نفوذپذیری مویرگها ، نارسایی عروق ، سندرم (نشانگان) پس از ترومبوز ، هموروئید ، خیز محیطی. کلسیم دوبسیلات به صورت قرص عرضه می‌شود و بهتر است این دارو همراه با غذا یا بعد از آن ، با مقدا زیاد مصرف شود. این محصول از فرآورده‌های کلسیم جنبه درمانی بیشتری ندارد.

کلسیم پانتوتنات

این داروها یک مشتق صناعی اسیدبانتوتنیک (ویتامین B₅) می‌باشد.

موارد مصرف

این داروها که حاوی ویتامینهای گروه B هستند برای پیشگیری و درمان کمبود این ویتامینها بکار می‌روند.

عوارض جانبی

ویتامینهای محلول در آب بندرت در افراد با عملکرد طبیعی کلیه‌ها ، ایجاد مسمومیت می‌کنند. هیچ عارضه جانبی با مصرف این دارو گزارش نشده است.

مصرف در آبستنی و شیردهی

عوارضی برای آن در انسان به اثبات نرسیده و در موقع تجویز و مصرف آن باید سنجیده شود.

طبقه بندی چربیها

مقدمه

لیپیدها دسته‌ای از مولکولهای غیر قابل حل در آب و قابل حل در حلالهای آلی مانند اتر و کلروفرم هستند. نواحی غیر قطبی هیدروکربنی در آنها زیاد و تعداد گروههای قطبی کم است. از نظر ساختاری ، لیپیدها در مقایسه با سایر درشت مولکولهای زیستی کوچک‌اند و واحدهای ساختاری آنها را ترکیباتی به نام اسید چرب تشکیل می‌دهند.

اسیدهای چرب

اجزای اصلی سازنده لیپیدها را مونوکربوکسیلیک اسیدها با تعداد کربن زیاد (4 تا 30 کربن) در یک زنجیره دراز تشکیل می‌دهند. اسیدهای چرب حاصل از منابع جانوری ، ساختار ساده‌ای دارند و تعداد کربن آنها بین 14 تا 20 متغیر است. در حالی که اسیدهای چرب گیاهی بسیار پیچیده‌تر می‌باشند و عواملی مانند اپوکسی ، هیدروکسی ، کتو و حلقه‌های سیکلوپروپان به مولکولهای آنها افزوده شده‌اند. اسیدهای چرب به علت سمی بودن به صورت آزاد بسیار کم دیده می‌شوند و اکثرا با ایجاد ترکیب استرهای اکسیژن در ساختار لیپیدها شرکت می‌کنند.

اسید چرب شامل یک گروه کربوکسیل (COOH-) در یک انتهاست که به آن زنجیره خطی درازی از هیدروکربنهای غیر قطبی متصل می‌شود. اگر همه اتمهای کربن موجود در زنجیره هیدروکربنی با پیوند یگانه به یکدیگر متصل شده باشند، اسید چرب را اشباع و اگر یک یا چند پیوند دو گانه در زنجیره وجود داشته باشد، آن را غیراشباع می‌نامند. هنگامی که اسیدهای چرب در آب قرار می‌گیرند، انتهای قطبی آنها با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی تشکیل می‌دهد و دم غیر قطبی آنها را از آب دور می‌ماند. در سلولها اسیدهای چرب به صورت آزاد به مقدار کم یافت می‌شوند، ولی به عنوان واحدهای ساختاری لیپیدهای دیگر فراوانند.

انواع لیپیدها

تری گلیسریدها

تری گلیسریدها ، مهمترین شکلهای ذخیره‌ای لیپیدها هستند که در سلولهای جانوری و گیاهی به صورت ذرات چربی وجود دارند. انرژی حاصل از اکسایش تری گلیسریدها چند برابر انرژی حاصل از اکسایش قندها یا پروتئین‌ها می‌باشد. اکثر چربیهای طبیعی مانند کره ، روغن جامد و مایع ، چربیهای گوشت (پیه) ، چربی زیر پوست و حفره شکمی جانوران ، تری گلیسرید هستند. بافت چربی مهمترین بافت ذخیره‌ای چربی در بدن جانوران است.

تری گلیسریدها از ترکیب سه مولکول اسید چرب و یک مولکول گلیسرول تشکیل می‌شوند. گلیسرول الکلی سه کربنی است که یک گروه هیدروکسیل با هر یک از کربنهای آن در پیوند است. برای تشکیل تری گلیسریدها یک مولکول اسید چرب با هر یک از گروههای هیدروکسیل موجود در گلیسرول ترکیب و به ازای هر اتصال حاصل ، یک مولکول آب ایجاد می‌شود. سه اسید چرب ممکن است از یک نوع یا از انواع مختلف باشند.

اگر هر سه اسید چرب اسید پالمتیک باشد، ترکیب را تری پالمتین و اگر اسید استئاریک باشد، آن را تری استئارین می‌نامند. تری اسیل گلیسرولهایی که دو نوع یا چند نوع اسید چرب دارند، تری اسیل گلیسرولهای مرکب خوانده می‌شود، در نتیجه جهت معرفی آنها از شماره کربنهای گلیسرول استفاده می‌شود.

واکسها

پوششهای محافظ برخی از مهره داران و گیاهان از یک لایه نازک لیپیدی به نام واکس تشکیل شده است که بوسیله غده‌های پوستی آنها ترشح می‌شود. واکسها استرهای اسید چرب اشباع و یا غیراشباع همراه با الکلهایی هستند که حدود 16 تا 22 اتم کربن در ساختار خود دارند. از انواع مهم واکسها می‌توان پوششهای محافظ مو ، پشم ، خز و همچنین پوششهای محافظ میوه‌ها و برگ درختان را نام برد.

فسفولیپیدها

برخلاف تری گلیسریدها که چربیهای خنثی و ذخیره‌ای هستند، فسفولیپیدها ترکیبات باردار و ساختاری هستند. غشای پلاسمایی ، غشای اندامکهای یاخته‌ای و کلیه سیستمهای غشایی که در یاخته دیده می‌شوند، اساسا از فسفولیپید ساخته شده‌اند. به عبارت دیگر ، فسفولیپیدها هرگز به صورت ذخیره‌ای دیده نمی‌شوند.

در این ترکیبات به کربنهای شماره 1 و 2 گلیسرول مولکول اسید چرب اشباع شده یا اشباع نشده متصل گردیده و کربن شماره 3 با اسید فسفریک پیوند استری می‌سازد و به همین دلیل فسفولیپیدها از نظر ساختاری شامل یک سر قطبی و یک دم ناقطبی هستند. این ترکیبات اکثرا فسفوگلیسرید نیز نامیده می‌شوند. فسفوگلیسریدها در ساختار خود دارای یک الکل نوع دوم هستند که به اسید فسفریک متصل می‌شود. بر حسب نوع الکلی که در ساختار آنها شرکت می‌کند، انواع فسفوگلیسرید شکل می‌گیرد.

اسفنگولیپیدها

اسفنگولیپیدها دسته دیگری از لیپیدهای ساختاری می‌باشند که دارای یک سر قطبی و دو دم ناقطبی هستند. دم این ترکیبات یک مولکول اسید چرب و یک مولکول آمینو الکل به نام اسفنگوزین یا یکی از مشتقات آن است. به بخش سر قطبی اسفنگولیپیدها نیز ترکیباتی مانند اتانول آمین ، کولین و غیره متصل می‌شود.

اگر ترکیب اسید چرب بوسیله پیوند آمیدی به گروه آمین آمینو الکل به نام اسفنگوزین متصل شود، دسته‌ای از اسفنگولیپیدها بدست می‌آیند که سرآمید نامیده می‌شود. سرآمید فقط شامل اسید چرب و اسفنگوزین است. اگر به اسفنگوزین گروههایی متصل شوند، انواع دیگری از اسفنگولیپیدها ساخته می‌شوند. از مهمترین اسفنگولیپیدها می‌توان اسفنگومیلینها ، سربروزیدها و گانگلیوزیدها را نام برد.

لیپوپروتئینها

غشاهای یاخته‌ای از لیپوپروتئین ساخته شده‌اند. این غشاها متشکل از دو لایه فسفولیپید و پروتئینهایی در میان آنهاست که با نظم ویژه‌ای در آن پراکنده‌اند. الگوی ارائه شده برای غشا ، الگوی موزائیک روان نامیده می‌شود.

لیپیدهای ساده

لیپیدهای ساده ترکیباتی هستند که در ساختارشان اسید چرب وجود ندارد، ولی مانند لیپیدها در آب نامحلول‌اند. از مهمترین آنها می‌توان استروئیدها و ترپنها را نام برد.

استروئیدها

استروئیدها ترکیبات حلقوی درشت مولکولی شامل سه حلقه سیکلوهگزان هستند که در یک ساختار فنانترن آرایش یافته‌اند. سردسته این گروه استرولها هستند که از مهمترین آنها کلسترول را می‌توان نام برد. نمکهای صفراوی ، هورمونهای جنسی ، ویتامین محلول در چربی مانند مانند ویتامین D نیز در این گروه قرار می گیرند. یاخته‌های گیاهی فاقد کلسترول هستند.

ترپنها

ترپنها لیپیدهای ساده‌ای هستند که به مقدار اندک در یاخته‌ها دیده می‌شوند. واحد سازنده ترپنها هیدروکربن پنج کربنی 2- متیل 1 و 3 بوتان دی ان یا ایزوپرن است. ترپنها در گیاهان از مهمترین ترکیبات کاروتنوئیدها می‌باشند که از انواع مهم آنها بتا کاروتن را می‌توان نام برد. ویتامینهای محلول در چربی مانند K ، E ، D ، A و فیتول (در ساختار کلروفیل) و یوبی کوئینون از ترکیبات ترپنی هستند.

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 10⁷ برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

• بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.
  
  
• بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.
  
  
• جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

• اکسید و ردوکتازها :
  واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).
  
  
• ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.
  
  
• هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.
  
  
• لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.
  
  
• ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.
  
  
• لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

طرز کار آنزیمها

از ویژگیهای مهم آنزیمها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان آن سالم و دست نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واکنش بعدی را کاتالیز کنند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب می‌شود و کمپلکس آنزیم – سوبسترا می‌دهد در مرحله بعدی با انجام واکنش ، فراورده یا محصول (P) ایجاد می‌شود و آنزیم رها می‌گردد.

P+E←→ES←→S+E

هر آنزیم بر سوبسترای ویژه خود اثر کرده و فرآورده ویژه‌ای را تولید می‌کند. به این منظور هر آنزیم ساختار سه بعدی ویژه خود را دارا است که آن را برای انجام فعالیت کاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی از آنزیم که با سوبسترا بند و بست می‌یابد، جایگاه فعال نام دارد و در مورد اتصال آنزیم به سوبسترا الگوهایی ارائه شده‌اند که مدل کوشلند که الگوی القایی نام دارد و حالت دست در دستکش را دارد، نشان می‌دهد. بطوری که محل اتصال حالت انعطاف پذیری دارد.

عوامل بازدارنده

بعضی از ترکیبات می‌توانند با آنزیم – سوبسترا ترکیب و فعالیت سوبسترا ایجاد فرآورده اختصاصی سوبسترای آن را تحت تاثیر قرار دهند و در صورتیکه این ترکیبات موجب تشکیل نشدن فراورده شوند، به نام بازدارنده‌های آنزیمی نامیده می‌شوند که به سه نوع زیر موجودند.

1. بازدارنده‌های رقابتی.
2. بازدارنده‌های نارقابتی.
3. بازدارنده‌های بی‌رقابتی.

پروآنزیم یا زیموژن

برخی از آنزیمها ، ابتدا به صورت پروآنزیم یا زیموژن یا آنزیم غیر فعال در سلول ساخته می‌شوند و برای شرکت در واکنش و پدیدار شدن خاصیت کاتالیزوری آنها ، باید بوسیله ماده دیگر به صورت فعال درآیند.

عمل متقابل آنزیم و سوبسترا

اگر چه می‌توان آنزیم و سوبسترا را همانند قفل و کلید تصور کرد، اما این بدان معنی نیست که جایگاه فعال آنزیم ساختمانی سفت و غیر قابل انعطاف است. در بعضی از آنزیمها ، جایگاه فعال فقط بعد از اینکه ماده زمینه به آن متصل شد، دقیقا مکمل سوبسترا می‌شود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.

عمل اختصاصی آنزیمها

برخلاف کاتالیزورهای غیر آلی ، فعالیت آنزیم اختصاصی است، یعنی هر آنزیم می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر کند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود دارد. علت اختصاصی بودن آنزیمها را باید در ساختار فضایی آن جستجو کرد. بعضی از آنزیمها می‌توانند نه تنها بر روی یک سوبسترای معین اثر کنند، بلکه قادرند بر روی تمام موادی که دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر باشند. در این صورت کلیدی را که مثال زدیم می‌توان به شاه کلیدی تشبیه کرد که قادر است تمام قفل درهای یک راهرو را باز کند.

نامگذاری آنزیمها

در گذشته اسامی آنزیمها بر پایه تخصص آنها یا توان عملشان بر روی یک ماده خاص انتخاب می‌شد. آنزیمهایی که پلی پپتیدها را به قطعات کوچکتری از زنجیرههای پپتیدی یا به اسیدهای آمینه تجزیه می‌کنند، بطور کلی پروتئینازها ، نامیده می‌شوند و ... .

در حال حاضر نامگذاری جدید آنزیمها بطور رسمی بر بنای پیشنهادات کنفرانسهای بین‌المللی بیوشیمی صورت می‌گیرد. در تقسیم‌بندی جدید آنزیمها را بر حسب واکنشهای شیمیایی که رهبری می‌کنند، به 6 گروه تقسم بندی می‌کنند: اکسیدو ردوکتازها - ترانسفرازها - هیدرولازها - لیازها - ایزومرآزها و لیگازها.

چشم انداز بحث

مطالعه آنزیمها دارای اهمیت عملی بی‌اندازه است. بسیاری از بیماریها بخصوص ناهنجاریهای ژنتیکی ارثی ممکن است به علت عبور یا عدم وجود یک یا چند آنزیم باشد. در مورد حالات دیگر بیماری علت ممکن است افزایش فعالیت یک آنزیم باشد. اندازه‌گیری فعالیت آنزیمها در پلاسما ، گویچه‌های قرمز خون یا نمونه‌های بافتی در تشخیص بعضی از بیماریها دارای اهمیت است. بسیاری از داروها اثر خود را از طریق انجام واکنش با آنزیمها اعمال می‌کنند. آنزیمها ابزار عملی مهمی در پزشکی ، صنعت شیمی ، پردازش مواد غذایی و کشاورزی هستند.

نوتروفیل ها

مقدمه

اولین عملی که در ارتباط با سیستم ایمنی بدن به وقوع می‌پیوندد عبارت است از به دام اندازی و نابود کردن ، به عبارت دیگر فاگوسیت کردن هر ماده خارجی که وارد بدن می‌شوند. سلولهایی که مسئول این عمل در بدن پستانداران می‌باشند در دو سیستم طبقه‌بندی می‌شوند. اول سیستم میلویید که شامل سلولهایی است که دارای عمل سریع بوده ولی قادر به ادامه این عمل به مدت طولانی نیستند. دوم سلولهای سیستم فاگوسیتیک تک هسته‌ای که کندتر عمل کرده ولی در عوض بارها عمل عمل فاگوسیتوز را تکرار می‌کنند. این سلولها مسوول پردازش آنتی‌ژن برای پاسخ ایمنی هستند.

مهم‌ترین گروه سلولی سیستم میلویید را گرانولوسیتهای نوتروفیل تشکیل می‌دهند. نوتروفیلها پس از تشکیل در مغز استخوان وارد جریان خون شده و در حدود 12 ساعت بعد به سوی بافتهای بدن حرکت می‌کنند. طول عمر این سلولها بیش از چند روز نیست. نوتروفیلها بین 60-75 درصد لکوسیتهای خون انسان و سایر گوشتخواران را تشکیل می‌دهند. این نسبت در بین نشخوارکنندگان تنها 30 - 20 درصد است.

ساختمان نوتروفیلها

نوتروفیلهای موجود در جریان خون سلولهای مدوری هستند با قطر تقریبی 12 میکرومتر. این سلولها دارای سیتوپلاسمی حاوی گرانولهای بسیار ظریف و یک هسته سوسیسی شکل و یا چند قسمتی در مرکز می‌باشند. در سیتوپلاسم این سولها دو نوع گرانول یافت می‌شود. گرانولها اولیه که گرانولهای متراکمی هستند و حاوی آنزیم‌های باکتری‌کش می‌باشند. در گرانولهای ثانویه آنزیم‌هایی مثل لیزوزیم رکولاژناز وجود دارد. نوتروفیلها دارای یک دستگاه گلژی بسیار کوچک و تعدادی میتوکندری ولی فاقد ریبوزوم و شبکه آندوپلاسمی دانه‌دار می‌باشند از اینرو قادر به سنتز پروتئینها نیستند.

اعمال نوتروفیلها

وظیفه اصلی نوتروفیلها عبارتست از تخریب مواد بیگانه طی فرآیندی به نام فاگوسیتوز ، که عمل فاگوسیتوز را می‌توان به مراحلی تقسیم کرد.

کموتاکسی

کموتاکسی عبارت است از حرکت جهت‌دار نوتروفیلها تحت تاثیر محرکها شیمیایی خارجی. در صورت قرار گرفتن نوتروفیلها در معرض چنین محرکهایی این سلولها پلاریزه شده و به سمت بیشترین غلظت ساده جاذب حرکت می‌کنند. موادی که باعث جذب نوتروفیلها می‌شود عبارتند از بسیاری از فرآورده‌های باکتریایی فاکتورهایی که از سلولهای تخریب شده آزاد می‌گردند و فاکتورهای مشتق شده از ماست سلها.

چسبندگی

وقتی نوتروفیل با یک ذره بیگانه مواجه می‌شود باید بتواند خیلی محکم به آن متصل شود. این اتصال نمی‌تواند خود به ‌خود انجام گیرد. چرا که هم سلولها و هم ذرات معلق در مایعات بدن دارای بار منفی بوده و لذا یکدیگر را دفع می‌کنند. بنابراین برای خنثی کردن این بار منفی ، باید ذرات بوسیله یک پروتئین با بار مثبت پوشیده شوند. مثل مولکول آنتی‌بادی. ذراتی که بوسیله آنتی‌بادی پوشیده می‌شوند، بار منفی موجود بر روی سطحشان کاهش یافته و لذا می‌توانند به راحتی به نوتروفیلها که دارای بار منفی هستند متصل شوند.

نوتروفیلها دارای گیرنده اختصاصی برای مولکول آنتی‌بادی بوده و در نتیجه ذرات پوشیده شده بوسیله این مولکولها می‌توانند بوسیله این گیرنده‌ها به نوتروفیلها متصل شوند. مکانیسم دیگری که به ایجاد اتصال بین ذرات و نوتروفیلها کمک می‌کند عبارت است از به دام‌اندازی این ذرات. بطور معمول ، وقتی که ذره‌ای در پلاسمای خون با یک نوتروفیل مواجه می‌شود، به راحتی می‌تواند فرار کند. ولی در صورتی که این ذره در داخل بافتهای بدن جای گرفته باشد ممکن است بین یک نوتروفیل و سطح دیگری به دام افتاده و در نتیجه موفق به فرار نگردد. این پدیده به فاگوسیتوز سطحی موسوم است.

بلع

وقتی که یک ذره بطور محکم به غشای نوتروفیل متصل شد، در اثر انقباض فیلامانهای اکتین و میوزین متصل به میکروتوبولهای سیتوپلاسم ، توسط غشای سلول دربرگرفته می‌شود. در نتیجه ذره به داخل سلول کشیده شده و در واکوئلی به نام فاگوزوم محصور می‌گردد. سهولت عمل دربرگرفتن تا حدی به اختصاصات سطحی ذره مذکور بستگی دارد. بطور کلی ، لازم است که ذره ، هیدروفوب‌تر از سلول باشد. باکتریهای دارای هیدروفوبیسیتر بالا خود وارد سلولها می‌شوند. برعکس باکتریهایی که سطح هیدروفیل دارند خیلی به سختی فاگوسیته می‌شوند مگر اینکه آنتی‌بادیها روی سطح آنها را بپوشاند و آنرا هیدروفوب گردانند.

ذره در بر گرفته شده توسط نوتروفیلها پس از اتصال ذره به غشای نوتروفیل گرانولهای اولیه به سرعت در داخل سیتوپلاسم حرکت کرده و به فاگوزوم ملحق می‌شوند. متعاقب آن ، آنزیم‌های خود را آزاد می‌سازند. از این پس ، این واکوئل کامل ، فاگولیزوزوم خوانده می‌شود. آنزیم‌های موجود در این گرانولها می‌توانند دیواره باکتریها را هضم کرده و بیشتر میکروارگانیسم‌ها را بکشند. ولی همانطوری که انتظار می‌رود حساسیت ارگانیسم‌های مختلف نسبت به این آنزیم‌ها متفاوت است. باکتریهای گرم مثبت که نسبت به لیزوزوم حساس هستند، به سرعت از بین می‌روند. باکتریهای گرم منفی ، مدت بیشتری دوام می‌آورند چرا که دیواره خارجی آنها در برابر هضم شدن نسبتا مقاوم است.

سرنوشت نوتروفیلها

ذخیره انرژی نوتروفیلها محدود و غیر قابل تجدید است. با اینکه این سلولها ، بلافاصله پس از آزاد شدن از مغز استخوان فعال هستند. به سرعت خاصیت خود را از دست داده و تنها قادر به انجام تعداد محدودی اعمال فاگوسیتیک می‌باشند. از این رو نوتروفیلها را اولین خط دفاعی بدن در نظر می‌گیرند. چرا که به سرعت به طرف عامل بیگانه حرکت کرده و فورا آنرا نابود می‌سازند. ولی قادر به ادامه این عمل به مدت طولانی نیستند. دومین خط دفاعی بدن را سیستم فاگوسیتیک تک‌هسته‌ای تشکیل می‌دهد. نوتروفیلها از آنجایی که ماده بیگانه را کلا نابود می‌کنند، قادر به آماده‌سازی آنتی‌ژن برای عرضه به سلولهای حساس به آنتی‌ژن نیستند.

 

ماکروفاژ

مقدمه

اولین عملی که در ارتباط با سیستم ایمنی بدن به وقوع می‌پیوندند عبارت است از به دام‌اندازی و نابود کردن و به عبارتی فاگوسیت کردن هر ماده خارجی که وارد بدن می‌شود. سلولهایی که مسئول این عمل در بدن پستانداران می‌باشند در دو سیستم طبقه‌بندی می‌شوند. اول سیستم میلویید که شامل سلولهایی است که دارای عمل سریع بوده ولی قادر به ادامه این عمل به مدت طولانی نیستند و شامل نوتروفیلها ، ائوزینوفیلها و بازوفیلها می‌باشد. دوم سلولهای سیستم فاگوسیتیک تک‌هسته‌ای که کندتر عمل کرده ولی در عوض بارها عمل فاگوسیتوز را تکرار می‌کنند. این سلولها مسوول پردازش آنتی‌ژن برای پاسخ ایمنی هستند.

سیستم فاگوسیتیک تک‌‌هسته‌ای از سلولهایی به نام ماکروفاژ که دارای یک هسته مدورند، تشکیل شده است. برخلاف نوتروفیلها ، ماکروفاژها قادر به انجام فاگوسیتوز بطور مداوم هستند. ماکروفاژها ، آنتی‌ژن را مورد پردازش قرار داده و آنرا برای پاسخ ایمنی مهیا می‌سازند. این سلولها همچنین با از بین بردن بافتهای مرده ، در حال مرگ و یا تخریب شده مستقیما در عمل ترمیم نسوج شرکت می‌نمایند.

حضور ماکروفاژها در بافتهای مختلف بدن

ماکروفاژها انتشار وسیعی در سرتاسر بدن دارند. ماکروفاژهای نابالغ موجود در جریان خون به مونوسیت موسومند. مونوسیتها بطور معمول حدود 5% از جمعیت لوکوسیتها را تشکیل می‌دهند. ماکروفاژهای بالغ موجود در بافت پیوندی هیستوسیت (Histiocyte) نام دارد و آنهایی که جدار سینوزوییدهای کبد را می‌پوشانند به سلولهای کوپفر (Kupffer cells) موسومند.

ماکروفاژهای موجود در مغز میکروگلیا (Microglia) و بالاخره آنهایی که در ریه‌ها وجود دارند، ماکروفاژهای آلوئولار نامیده می‌شوند. تعداد زیادی از ماکروفاژها در طحال ، مغز استخوان و عقده‌های لنفاوی ساکن هستند. صرف‌نظر از نام و مکان ، تمام این سلولها ماکروفاژ بوده و جزیی از سیستم فاگوسیتیک تک‌هسته‌ای به شمار می‌روند.

ساختمان ماکروفاژها

شکل ظاهری ماکروفاژها با توجه به تنوع محل استقرار آنها در بدن متفاوت است. در سوسپانسیون ، آنها به شکل سلولهایی مدور با قطر تقریبی 14-20 میکرومتر هستند. ماکروفاژها دارای سیتوپلاسم فراوان و یک هسته واحد در مرکزشان می‌باشند. این هسته ممکن است گرد و یا لوبیایی شکل باشد. سیتوپلاسم اطراف هسته واجد میتوکندری ، تعداد زیادی لیزوزوم ، مقداری شبکه آندوپلاسمی دانه‌دار (خشن) و دستگاه گلژی می‌باشد و این نشان‌دهنده توانایی سلول برای سنتز و ترشح پروتئینهاست. سیتوپلاسم محیطی معمولا فاقد ارگانلهای سلولی بوده و دائما در حرکت است. به حرکت در آوردن این جز سیتوپلاسم با ایجاد مداوم پاهای کاذب به انجام می‌رسد.

ماکروفاژها خیلی محکم به سطوح شیشه‌ای چسبیده و سپس با خارج ساختن فیلامانهای سیتوپلاسمی باریک و طویل روی این سطوح پخش می‌شوند. بعضی ماکروفاژها دارای اختلافاتی با ساختمان پایه فوق‌الذکر می‌باشند. مثلا مونوسیتهای خون محیطی دارای هسته‌هایی گرد هستند که با پیشرفت روند بلوغ سلول به تدریج از حالت گرد خارج شده و طویل می‌گردند، ماکروفاژهای آلوئولار معمولا فاقد شبکه آندوپلاسمیک دانه‌دار بوده و در عوض سیتوپلاسمشان پر از گرانول است و بالاخره سلولهای میکروگلیا موجود در سیستم عصبی مرکزی دارای هسته میله‌ای شکل و زواید سیتوپلاسمی طویلی هستند که این زواید در صورت تحریک سلول توسط آسیب بافتی از بین می‌روند.

پاسخ ایمنی سلولی به برخی از ارگانیسم‌ها سبب رشد ماکروفاژها و نیز افزایش تعداد لیزوزوم‌های موجود در آنها می‌گردد. سلولهایی که بدین طریق حاصل می‌شوند، ماکروفاژ فعال شده نام دارند. در صورتی که ماده بیگانه برای مدت طولانی در بدن باقی بماند، تعداد زیادی ماکروفاژ در اطراف این ماده تجمع حاصل کرده و از نظر بافت‌شناسی منظره‌ای شبیه به این تلیوم پیدا می‌کنند. از اینرو ، این سلولها به سلولهای اپی‌تلیویید موسومند. در صورتی که لزوم به دربرگیری ذراتی بزرگ که قابل بلعیده شدن توسط یک سلول واحد نیستند احساس شود، سلولهای اپی‌تلیویید می‌توانند به یکدیگر متصل شده و تشکیل سلولهای چند هسته‌ای به نام Gaint cell را بدهند.

اعمال ماکروفاژها

ماکروفاژها علاوه ‌بر دربرگیری مواد بیگانه ، دارای اعمال مهم دیگری نیز در ارتباط با دفاع بدن می‌باشند. این سلولهای علاوه بر به انجام رساندن فاگوسیتوز ، عهده‌دار ترشح فاکتورهایی هستند که باعث ایجاد تب شده و برروی پاسخهای التهابی نیز تاثیر می‌گذارند. آنها همچنین مسوول پردازش آنتی‌ژن برای ایجاد پاسخ ایمنی بوده و بالاخره باعث تقویت فرآیند ترمیم بافتها می‌گردند. در اثر تحریک ماکروفاژ توسط باکتریها ، فرآورده‌های باکتریایی و یا تخریب بافتی ، از این سلولها ، پروتیینی موسوم به اینترلوکین 1 ترشح می‌شود که باعث ایجاد یک پاسخ عمومی به جراحت می‌گردد.

برخی از اعمال اینترلوکین 1 عبارتند از ایجاد تب ، تحریک نوتروفیلها و تاثیر بر روی راههای متابولیکی بدن از طریق بسیج کردن منابع انرژی به منظور از بین بردن عامل مهاجم. ماکروفاژها یکی از عناصر فعال موثر بر فرآیند التهاب هستند. این سلولها به سمت محل تهاجم میکروب جلب شده و علاوه بر کمک به حذف عامل مهاجم فاکتورهایی را نیز از خود ترشح می‌کنند. ماکروفاژها با داشتن شبکه آندوپلاسمی خشن ، قادر به سنتز و ترشح پروتئینها می‌باشند. برخی از این پروتئینها بطور مداوم آزاد می‌شوند. مانند آنزیم لیزوزیم و بعضی از تولیدات ماکروفاژها تنها در حین فاگوسیتوز آزاد می‌شوند که این ترکیبات باعث تخریب بافتی شده و تاثیر بسزایی بر التهاب دارند.

گیرنده‌های سطحی ماکروفاژها

ماکروفاژها دارای گیرنده‌های سطحی مختلفی هستند بر روی سطح ماکروفاژهای انسان و موش گیرنده‌هایی برای آنتی‌بادیها وجود دارد. در نتیجه ذراتی که بوسیله آنتی‌بادی پوشیده شده‌اند می‌توانند خیلی محکم به ماکروفاژها متصل شوند و آنتی‌ژن را در درون ماکروفاژ به این ترتیب نابود می‌گردد.

پردازش آنتی‌ژن توسط ماکروفاژها

اگر تمام مواد بیگانه بطور کامل توسط سلولهای فاگوسیتیک بالغ و هضم و نابود می‌شدند، دیگر نه محرکی برای ایجاد پاسخ ایمنی وجود داشت و نه نیازی به آن . بنابراین مقداری از آنتی‌ژن باید به صورت دست نخورده برای تحریک سلولهای حساس به آنتی‌ژن حفظ شود. آزمایشهایی که با استفاده از آنتی‌ژن نشان‌دار شده توسط مواد رادیواکتیو انجام شده نشان‌دهنده این حقیقت است که با وجود هضم و از بین رفتن قسمت اعظم آنتی‌ژن ، چند مولکول از آن در داخل تعدادی ماکروفاژ ، دست نخورده باقی مانده و بر روی غشای سطحی سلول یافت می‌شوند. همه ماکروفاژها قادر به پردازش آنتی‌ژن برای پاسخ ایمنی نیستند.

انعقاد

ایجاد لخته ، حاصل برهم کنشهای متوالی ، منظم و پیچیده بین گروهی از پروتئینهای پلاسما ، پلاکتهای خون و مواد آزاد شده از بافتها می‌باشد. که نقش آنها در بند آمدن خونروی و حفظ خونروی و حفظ حالت هموستاز بدن می‌باشد.

اطلاعات اولیه

در سالهای اخیر تحقیقات زیادی بر روی تمام جوانب سیستم انعقاد خون انجام گرفته و با دستیابی فزاینده به فاکتورهای خالص انعقادی ، امکان مطالعه مستقیم برهم کنشها و شرایط انجام آنها ، برای هر فاکتور خاصی فراهم شده است. از آن طریق ، برهم کنشهای جدیدی مشخص شده است که از آن جمله می‌توان واکنشهای متقاطع که مسیرهای داخلی و خارجی انعقاد را بهم مربوط می‌کنند و حلقه‌های مهم فیدبک منفی و مثبت که در مراحل مختلف روند آبشاری انعقاد موثراند اشاره نمود. همچنین در چند سال گذشته ، برای بسیاری از فاکتورهای انعقادی ، DNA مکمل ار راههای DNA نوترکیب مربوطه تهیه شده و ساختمان اولیه اسیدهای آمینه آنها تعیین شده است.

مکانیسم انعقاد

سیستم انعقاد خون با فعال شدن فاکتور XII یا VII و یا هر دو شروع می‌شود. اما هنوز معلوم نیست که فعال کننده خود اینها چیست. اینها هم موجب فعال شدن پروتئینی به نام ترومبین می‌گردند. تشکیل ترومبین یک حادثه بحرانی در روند انعقاد خون تلقی می‌شود. ترومبین مستقیما قطعات پپتیدی را از زنجیره‌های α و β مولکول فیبرینوژن می‌شکند و ایجاد منومرهای فیبرینی می‌کند که متعاقبا به صورت یک لخته فیبرینی پلی‌مریک بسیار منظم درمی‌آیند.

به علاوه ترومبین به عنوان یک محرک فیزیولوژیک بسیار قوی برای فعال شدن پلاکتها عمل می‌کند. پلاکتها در حضور یون کلسیم ، پروترومبین را به ترومبین تبدیل می‌کنند و همین باعث افزایش مقدار ترومبین و در نتیجه شدت واکنشها می‌گردد. نقطه پایان این واکنشها ، ایجاد پلیمر فیبرین است که هنوز قوام کمی دارد اما برهمکنشهای الکتروستاتیک ما بین مولکولهای منومر فیبرین مجاور ، باعث استحکام آن می‌شود.

پایدار شدن نهایی لخته خون با فعال شدن فاکتور XIII یا همان فاکتور پایدار کننده فیبرین صورت می‌گیرد که شامل ایجاد پیوند کووالانسی ما بین اسید آمینه‌های لیزین با گلوتامین بین زنجیرهای α و γ مجاور هم در مولکولهای فیبرین می‌باشد. نیز فاکتور XIII می‌تواند یک مهار کننده فیزیولوژیک فیبرینولیز را به لخته فیبرین با پیوند کووالانسی متصل می‌کند و در نتیجه لخته مربوطه در مقابل اثر لیزکنندگی پلاسمین حساسیت کمتری خواهد داشت. چنانچه در طی تشکیل لخته ، پلاکت باشد، لخته ایجاد شده کاملا جمع یا منقبض می‌شود و علت آن انقباض یک پروتئین پلاکتی است.

مهار کننده‌های طبیعی انعقاد

1. آنتی ترومبین III: با ترومبین به صورت یک به یک جمع شده و آن را از فعالیت باز می‌دارد.
   
   
2. کو فاکتور IIهپارین: این نیز به عنوان مهار کننده ترومبین می‌باشد، کمبود ارثی این ، می‌تواند موجب ترامبوز شود.
   
   
3. آلفا ماکروگلوبین: از جنس گلیکوپرتئین است و باز هم فعالیت ترومبین را باز می‌دارد.
   
   
4. پروتئین C: وجود نیاز به ویتامین K دارد که بوسیله ترومبین فعال شده و موجب انعقاد می‌شود.
   
   
5. پروتئین S: به عنوان کو فاکتور همراه پروتئین C عمل می‌کند و برای وجودش ، نیاز به ویتامین K است.

فیبرینولیز طبیعی

تشکیل لخته باعث قطع خونریزی از عروق صدمه دیده و مجروح می‌شود اما نهایتا باید برای برقراری مجدد جریان خون ، لخته ایجاد شده از سه راه برداشته شود. این عمل با حل شدن لخته بوسیله سیستم فیبرینولیتیک انجام می‌شود. آنزیمی به نام پلاسمین بطور متوالی برخی پیوندها را در مولکول فیبرین شکسته و باعث آزاد شدن محصولات پپتیدی و د ر نتیجه حل شدن لخته می‌شود. مکانیسمهای متعددی می‌توانند در ایجاد پلاسمین فعال دخیل باشند که در همه آنها فاکتورهای خاص انعقاد موجب تبدیل این پروتئین از شکل غیر فعال به فعال می‌شود یعنی پلاسمینوژن به پلاسمین.

اختلالات مادرزادی انعقاد خون

هموفیلی A

هموفیلی A ، شایع‌ترین اختلال مادرزادی مربوط به فاکتورهای انعقادی است. که در اکثر کمبود فاکتور انعقادی VIII ایجاد می‌شود. ژن سازنده این پروتئین بر روی کروموزوم X فرد مبتلا قرار دارد و بنابراین ، در درجه اول ، مردان همی‌زیگوت را گرفتار می‌کند. با آنکه بطور معمول در ناقلین زن ، تمایل به خونریزی دیده نمی‌شود، اما مواردی هم وجود دارد که در زنان ناقل هم کمبود بالینی فاکتور VIII دیده می‌شود.

این ناهنجاریهای ژنتیکی در افراد با فنوتیپ زنانه عبارتند از یک کروموزوم x ای که دارای ژن هموفیلی می‌باشد و فعال است. و در اثر غیر فعال شدن تصادفی کروموزوم X بطور افراطی (Extreme Lydnijtion) در زن هتروزیگوت ، X سالم غیرفعال شده است. تقریبا در 3/1 هموفیلیها نمی‌توان سابقه خانوادگی هموفیلی را پیدا کرد و به نظر می‌رسد این به دلیل وجود چندین نسل ناقل خاموش یا وقوع یک جهش جدید است.

هموفیلی B

کمبود مادرزادی فاکتور IX یا هموفیلی B نیز ، اختلالی وابسته به کروموزوم X است و میزان شیوه آن حدودا 5/1 شیوع هموفیلی A است و از نظر تظاهرات بالینی ، قطعا نمی‌توان بین هموفیلی A و B فرقی قائل شد. در هر دو ، خونریزیهای داخل مفصلی یا عضلانی ، خونریزی وسیع به دنبال عمل جراحی و عموما کبود شدگی آسان پوست می‌باشد. در هموفیلیها از علل عمده فوت ، وقوع خونریزی داخل جمجمه‌ای است. هموفیلی B نیز اختلال وابسته کروموزوم X است.

بیماری خون ویلبراند

این بیماری به صورت اتوزومی غالب منتقل می‌شود، اما در تعداد کمی از بیماران بنظر می‌رسد که به صورت اتوزومی مغلوب باشد. خونریزی در این بیماران ، مشخصا از پرده‌های مخاطی و نواحی جلدی است. در این بیماری با کمبود فاکتور VW مواجه هستیم که توسط سلولهای آندوتلیوم رگها و مگا کاریوسیتها ساخته می‌شوند و در پلاکتها ذخیره می‌گردند و در موقع لزوم ، از پلاکتها آزاد می‌گردد.

درمان اختلالات مربوط به انعقاد خون

هم اکنون با بکار بردن روش RELP یکی از روشهای قوی از مهندسی ژنتیک به بودن یا نبودن این بیماریها می‌توان در نسل بعد پی برد. همچنین |روش PCR ، توانسته است. با تولید پروتئینهای عامل انواع هموفیلی بعد جایگزینی این پروتئینها در گردش خون ، کمک شایانی به درمان این بیماریها بکند.

پلاکت

مقدمه

خون مایعی لزج است که بخشی از آن را مایعی به نام پلاسما و بخش دیگری را عناصر جامد معلق در پلاسما تشکیل می‌دهد. بخش جامد خون شامل ، اریتروسیتها (گویچه‌های قرمز خون) و لوکوسیتها یا گویچه‌های سفید خون و پلاکتهاست. پلاکتها در عمل انعقاد خون نقش دارند و در جلوگیری از خونریزی رگها بوسیله تشکیل توده پلاکتی و کمک به ترمیم جدار عروق می‌باشد. گلبولهای سفید با عمل فاگوسیتوز در عمل ایمنی نقش دارند.

گلبولهای قرمز در تبادل گازهای تنفسی نقش دارند. پلاکتهای خونی یا پلاکتها ، عناصر پلاسمایی هستند به شکل کروی یا تخم مرغی که 2 تا 5 میکرون قطر دارند. پلاکتهای انسان و پستانداران فاقد هسته هستند و به همین دلیل بیشتر محققین آنها را تشکیلات غیر سلولی می‌پندارند. تعداد پلاکتها در خون انسان 200 هزار تا 400 هزار در هر میلیکمتر مکعب است که این تعداد نیز در طول شبانه روز دارای نوساناتی است.

ساختمان پلاکتها

پلاکتها اجسام کروی یا بیضوی کوچکی به قطر 4 - 2 میکرون هستند که از قطعه قطعه شدن سیتوپلاسم سلولهای بزرگی به نام مگاکاریوسیت در مغز استخوان حاصل می‌شود. پلاکتها فاقد هسته هستند و با وجود این چون در مهره داران پست سلولهای هسته‌داری به نام ترومبوسیت معادل پلاکتها می‌باشند پلاکتها را ترومبوسیت نیز می‌نامند. عمر متوسط پلاکتها 11 - 8 روز است.هر پلاکت توسط غشایی غنی از گلیکوپروتئین محصورشده و بررسیها بیانگر وجود آنتی ژنهای گروههای خونی در غشای پلاکتها می‌باشد.

در نمونه‌های خونی رنگ آمیزی شده پلاکتها دارای یک ناحیه محیطی به رنگ آبی روشن به نام هیالومر و یک ناحیه بنفش مرکزی به نام گرانولومر می‌باشند.ناحیه هیالومر حاوی دسته‌ای از میکروتوبولها در زیر غشا و تعدادی میکروفیلامنت میباشد. اجزای اسکلت موجود در ناحیه هیالومر به تغییر شکل پلاکت و ترشح محتویات گرانولهای آن کمک می‌کند. گرانولها حاوی یون کلسیم ، سروتونین ، فیبرینوژن ، فاکتور رشد مشتق از پلاکت و پروتئینهای دخیل در انعقاد خون می‌باشند.

عوامل موثر بر تعداد پلاکتها

تعداد پلاکتها در خون محیطی در روز زیاد و در شب کاهش می‌یابد این امر احتمالا به میزان کار و استراحت بستگی دارد. پس از کار سنگین بدنی تعداد پلاکتها در خون انسان 3 تا 5 برابر بیشتر می‌شود.

منشا تشکیل پلاکتها

در مغز استخوان سلولهایی به نام سلولهای مادر یا ریشه‌ای چند ظرفیتی وجود دارد که دو نوع سلول از آنها جدا می‌شود. سلولهای رده لنفوئیدی که لنفوسیتهای B و T را می‌سازد و سلولهای رده میلوئیدی که این سلولها از آن جهت که در محیط کشت قادر به تشکیل کلنی هستند به نام واحدهای کلنی ساز (CFU) شناخته می‌شوند و یک دسته از سلولهای کلنی ساز که رده مگاکاریوسیتی را می‌سازد (CFU-Meg) و در نهایت پلاکتها را بوجود می‌آورند.

عملکرد پلاکتهای خون

پلاکتهای خون در خونروش به سرعت شکسته شده و عاملهایی را که در انعقاد نقش داشته و موادی را که باعث انقباض لخته می‌شوند و به درون پلاسما آزاد می‌کنند. از شکسته شدن پلاکتها ماده‌ای به نام سروتونین (5- هیدروکسی تریپتامین) به خون آزاد می‌شود این ماده خاصیت انقباض رگی را دارد. بنابراین پلاکتها نه فقط از طریق هموار کردن انعقاد خون بلکه از طریق انقباض رگی نیز از خونروش جلوگیری می‌کنند.

انعقاد خون

انعقاد خون عملی است که برای جلوگیری از اتلاف خون در هنگام ایجاد زخم صورت می‌گیرد. خون در محل بریدگی منعقد می‌شود و سدی را پدید می‌آورد که مانع خروج خون می‌شود. حتی زمانی که خون در داخل بدن نیز از درون رگها خارج شود، منعقد می‌شود. عمل انعقاد شامل تشکیل لخته است که از مایع خون که در این حالت به آن سرم گفته می‌شود جدا می‌شود. لخته خون شامل یک شبکه تور مانند است که سلولهای خون بخصوص گلبولهای قرمز و پلاکتها به این شبکه‌ها می‌چسبند.

در بدن این رشته‌ها از پروتئین مخصوصی به نام فیبرین تشکیل شده‌اند. فیبرین که پروتئینی نامحلول است از پروتئین دیگری به نام فیبرینوژن درست می‌شود که در پلاسما محلول است. در پلاسما پروتئین دیگری به نام پروترومبین وجود دارد که به کمک ویتامین K در کبد ساخته می‌شود. پروترومبین در اثر ماده فعال کننده‌ای که در هنگام انعقاد خون بوجود می‌آید به ترومبین تبدیل می‌شود و وجود یون کلسیم نیز برای این تبدیل لازم است. ماده فعال کننده پروترومبین از سلولهای مجروح بدن و بویژه پلاکتهای صدمه دیده آزاد می‌شود. ترومبین حاصل با یک عمل آنزیمی فیبرینوژن را به فیبرین تبدیل می‌کند.

اختلالات پلاکتها

کاهش تعداد پلاکتها را ترومبوسیتوپنی می‌نامند که با اختلالات انعقادی همراه می‌باشد. در بیماری پورپورای ترومبوسیتوپنیک که کاهش تعداد پلاکتها همراه با شکنندگی عروق می‌باشد باعث پیدایش لکه‌های آبی تا سیاه در سطح بدن می‌شود.

هموگلوبین

دیدکلی

گویچه‌های قرمز خون حاوی مولکول پیچیده‌ای به نام هموگلوبین می‌باشد که هموگلوبین از یک قسمت پروتئینی به نام گلوبین و یک رنگدانه آهن‌دار به نام هِم تشکیل شده است. گلوبین مرکب از 4 زنجیره پلی پپتیدی است که به هر زنجیره یک پورفیرین آهن‌دار (هِم) متصل شده است. بر اساس نوع زنجیره‌های پلی پپتیدی سه نوع هموگلوبین (Hb) در انسان قابل تشخیص می‌باشد که شامل HbA₁₂ که 2% هموگلوبین افراد بالغ را تشکیل می‌دهد و گلوبین آن مرکب از دو زنجیره آلفا و دو زنجیره دلتا می‌باشد.

HbF که حدود 1% هموگلوبین بالغین را تشکیل می‌دهد و در ساختمان گلوبین آن دو زنجیره آلفا و دو زنجیره گاما شرکت دارند، است. HbF در دوره جنین ، هموگلوبین غالب می‌باشد و پس از تولد بوسیله HbA₁ جایگزین می‌گردد. یکی از راههای تخمین میزان گویچه‌های قرمز خون ، اندازه گیری مقدار هموگلوبین با استفاده از دستگاه اسپکترو فتومتر می‌باشد. در این روش که مقدار هموگلوبین برحسب گرم در دسی لیتر بیان می‌گردد. در مردان 18 - 14 گرم بر دسی لیتر و در زنان 16 - 12 گرم بر دسی لیتر می‌باشد.

نقش مولکول هموگلوبین

هموگلوبین به علت داشتن آهن که در حالت احیا شده می‌باشد، می‌تواند با اکسیژن و دی‌اکسید کربن ترکیب شده و به ترتیب اکسی هموگلوبین (oxyhemoglobin) و کربو آمینو هموگلوبین (carbaminohemoglobin) تشکیل دهد. با توجه به بالابودن فشار اکسیژن در ریه‌ها ، اکسی هموگلوبین در ریه‌ها تشکیل شده و پس از رسیدن به بافتها ، اکسیژن جدا شده و دی‌اکسید کربن CO₂ به آن متصل می‌گردد.

به این ترتیب امکان حمل اکسیژن از ریه‌ها به بافتها و دی‌اکسیدکربن از بافتها به ریه‌ها امکان‌پذیر می‌گردد. از طرف دیگر سطح بسیار زیاد گویچه‌های قرمز نسبت به حجم آنها (به علت داشتن شکل مقعرالطرفین) سبب تسریع و تسهیل اشباع هموگلوبین با اکسیژن در ریه‌ها می‌شود. علاوه بر انتقال اکسیژن توسط هموگلوبین ، این مولکول عمل دیگری نیز انجام می‌دهد و آن عبارت از تثبیت فشار اکسیژن در بافتها است.

تشکیل مولکول هموگلوبین

سنتز مولکول هموگلوبین در گلبولهای قرمز اولیه شروع می‌شود و تا زمانی که گلبول قرمز ، مغز استخوان را ترک می‌کند و وارد خون می‌شود، برای حدود یک روز به تشکیل مقادیر ناچیزی هموگلوبین ادامه می‌دهند. هر مولکول هم پس از تشکیل شدن با یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار دراز موسوم به گلوبین که در ریبوزومها ساخته می‌شود، ترکیب شده و یکی از اجزا هموگلوبین موسوم به یک زنجیره هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.

هر یک از این زنجیره‌ها دارای وزن مولکولی 16000 بوده و چهار عدد از آنها به نوبه خود بطور سست به یکدیگر متصل شده و مولکول کامل را می‌سازند. چون هر زنجیره یک گروه هم دارد، چهار اتم آهن در هر مولکول هموگلوبین وجود دارد که هر یک از آنها می‌تواند یک مولکول اکسیژن را حمل کند. هموگلوبین دارای وزن مولکولی 64458 دالتون است.

کم خونی داسی شکل

ناهنجاریهای زنجیره‌های هموگلوبین می‌تواند مشخصات فیزیکی مولکول هموگلوبین را تغییر دهد. به عنوان نمونه ، در آنمی داسی شکل ، اسید آمینه والین ، جایگزین اسید گلوتامیک در یک نقطه در هر یک از دو زنجیره بتا می‌شود. هنگامی که این نوع هموگلوبین در معرض فشار اکسیژن پایین قرار می‌گیرد، بلورهای درازی در داخل گویچه‌های سرخ تشکیل می‌دهد که گاهی 15 میکرومتر طول دارند. این بلورها عبور گویچه‌های سرخ از مویرگهای کوچک را تقریبا غیر ممکن می‌سازند و انتهای تیز و سرنیزه‌ای به احتمال زیاد غشاهای گویچه‌ای را پاره کرده و به این ترتیب منجر به آنمی داسی شکل می‌شوند.

تخریب هموگلوبین

عمر گویچه‌های قرمز خون حدود 120 روز می‌باشد و پس از پایان این مدت بوسیله ماکروفاژها در طحال ، کبد و مغز استخوان فاگوسیته می‌شوند. پس از فاگوسیته شدن گویچه قرمز ، بخش پروتئینی هموگلوبین به اسیدهای آمینه تجزیه می‌شود و آهن آزاد شده به پروتئینها متصل شده و به صورت هموسیدرین یا فریتین در داخل آنها ذخیره می‌شود و در مواقع لازم پس از حمل به مغز استخوان ، برای سنتز هموگلوبین جدید مورد استفاده قرار می‌گیرد. پورفیرین به بیلی‌روبین تبدیل و پس از حمل به کبد به صورت محلول در آمده و همراه صفرا دفع می‌گردد.

تحت شرایط ویژه‌ای نظیر قرار گیری در محلولهای هیپوتونیک و یا تحت تاثیر موادی مانند سم مار ، هموگلوبین از درون گویچه‌های قرمز خارج می‌گردد که این حالت را همولیز (hemolysis) می‌نامند. هموگلوبین ، پس از همولیز ، سرنوشتی مانند هموگلوبین گویچه‌های قرمز فاگوسیته شده پیدا می‌کند. به همین دلیل ، درصورتی که همولیز به حدی باشد که کبد قادر به دفع همه بیلی‌روبین تشکیل شده نباشد، یرقان پدید می‌آید که با توجه به علت پیدایش آن ، یرقان همولیتیک نامیده می‌شود.

Monoblast

Monoblast

The monoblast is the first stage of monocyte-macrophage maturation. It is about 12 to 20 µm in diameter, has a nuclear to cytoplasm ration of 4:1 to 3:1, and, like most myeloid blasts, has a round to oval nucleus with fine, lightly dispersed chromatin. From one to four nucleoli may be visible. The nucleus may be either central or eccentric and it may show evidence of indentation or folding. The cytoplasm is agranular, stains moderately to lightly basophilic, and often has an intensely stained periphery and a prominent perinuclear zone. Monoblasts never appear in the normal peripheral blood.

 

http://www.wadsworth.org/chemheme/heme/microscope/monoblast.htm

Lymphoblast

Lymphoblast

Lymphoblasts are 12-20 µm in diameter with a round to oval nucleus, sometimes eccentric in location. The nucleus to cytoplasm ratio is about 4:1 and the periphery of both the nucleus and the cell may be irregular in outline. The fine, highly dispersed nuclear chromatin stains a light reddish-purple, and one or two pale blue or colorless large nucleoli are visible. The cytoplasm is usually agranular and deeply to moderately basophilic, with marginal (peripheral) intensity a common characteristic.

Metamyelocyte

Metamyelocyte

Metamyelocytes have a cell diameter from 10 to 18 µm, and the nucleus to cytoplasm ratio is 1:1. Indentation of the nucleus begins at this stage, forming an outline that varies from slightly kidney shaped, to that of a broad V shape.

Hypersegmented neutrophil

Hypersegmented neutrophil

Hypersegmented neutrophils are neutrophils with 5 or more nuclear lobes. They are seen in disorders of nuclear maturation, such as the megaloblastic anemias.

Giant platelet

Giant platelet

Giant platelets are platelets that are larger than 6.5 µm, or 75 to 100% the size of a normal red blood cell. A normal red cell is 6-8 µm in diameter. Normal platelets are approximately 1-4 µm, large platelets are approximately 4-6.5 µm.

Hairy cell

Hairy cell

Hairy cells are characterized by their fine, irregular pseudopods and immature nuclear features. They are seen only in hairy cell leukemia.

Atypical Lymphocyte

Atypical Lymphocyte

Atypical, or reactive, lymphocytes are lymphocytes that, as a result of antigen stimulation, have become quite large, sometimes more than 30 µm in diameter. The cells vary greatly in size and shape. The nucleus is less clumped than that of the normal lymphocyte. The shape of the nucleus ranges from elliptic to cleft to folded. The chromatin patterns appear similar to those of a blast and faintly stained multiple nucleoli are visible. The cytoplasm may range from large, deeply basophilic, and abundant to unevenly stained and granular. Causes of reactive lymphocytosis may be: ß-Streptococcus, cytomegalovirus, drugs, Epstein-Barr virus (infectious mononucleosis), syphilis, toxoplasmosis, vaccination, and viral hepatitis.